Información de salud

¿Qué son las inmunoglobulinas y por qué son necesarias?

La inmunidad humana es un sistema complejo de múltiples etapas para proteger el cuerpo de influencias externas dañinas (virus, bacterias, alérgenos, hongos). No hay un solo órgano responsable de la defensa inmune. Esta función se asigna a diferentes sistemas: desde el intestino hasta las sustancias proteicas microscópicas: inmunoglobulinas.

Características generales de las inmunoglobulinas.

Las inmunoglobulinas (Ig), también conocidas como anticuerpos, son moléculas de glucoproteína (compuestos proteicos específicos que se encuentran en el plasma sanguíneo). Son una parte importante del sistema inmunitario, cuya tarea es proteger al cuerpo de infecciones y otras sustancias extrañas. En nuestro cuerpo, como en los animales vertebrados, las inmunoglobulinas se encuentran en la sangre y en algunos fluidos secretores. Los anticuerpos ayudan al cuerpo a identificar y destruir elementos dañinos extraños. Típicamente, las inmunoglobulinas se producen como respuesta al contacto con antígenos, como bacterias o virus. A veces, las inmunoglobulinas se producen después del contacto con los propios tejidos del cuerpo, llamados autoantígenos.

La deficiencia o el exceso de anticuerpos pueden ser un signo de diversas patologías, por lo tanto, determinar su cantidad en la sangre es una parte importante en el diagnóstico de muchas enfermedades. Además, los avances modernos en biomedicina permiten el uso de anticuerpos sintéticos en el tratamiento de ciertas enfermedades.

Estructura de anticuerpos

Las inmunoglobulinas son moléculas simétricas en forma de Y que consisten en dos cadenas largas pesadas (H) y dos pulmones cortos (L). Las cadenas están conectadas entre sí mediante enlaces disulfuro (SS) o hidrógeno. Cada inmunoglobulina se puede dividir condicionalmente en dos partes: constante (C) y variable (V). Mientras que la parte C determina la actividad del anticuerpo, la región V es necesaria para unirse a antígenos específicos (es decir, proteínas específicas que señalan la presencia de una bacteria específica, virus u otro objeto extraño en el cuerpo).

La estructura y el papel de la parte C son idénticos para todos los tipos de anticuerpos. Este sitio se puede llamar figurativamente el centro cerebral de la inmunoglobulina. Es él quien controla la eficacia con que el anticuerpo realiza su función. La región V de los diferentes tipos de anticuerpos es diferente. Debido a esta variabilidad, los anticuerpos pueden reconocer y unirse a diferentes tipos de cuerpos extraños en el cuerpo. Es decir, para cada tipo de "alien" hay su propia inmunoglobulina con una estructura específica de la región V.

En otras palabras, cada anticuerpo se acerca al antígeno según el principio de una llave y una cerradura, y en combinación entre sí forman los llamados complejos inmunes. Pero también los anticuerpos pueden mostrar flexibilidad en combinación con los "extraños", lo que facilita la adaptación a varios antígenos. Sin embargo, esta capacidad de las inmunoglobulinas a veces provoca reacciones alérgicas cruzadas en humanos, cuando una persona con alergia no puede distinguir entre alérgenos. Por ejemplo, una persona que es alérgica al polen debido al mal funcionamiento de las inmunoglobulinas también puede responder a las frutas y verduras crudas.

Tipos de inmunoglobulinas

En el cuerpo humano, las inmunoglobulinas se presentan en dos formas:

  • soluble (producido por células plasmáticas);
  • asociados con la membrana externa de los linfocitos B, también son anticuerpos receptores.

Además, hay diferentes clases y subclases (isótopos) de inmunoglobulinas. Se diferencian en sus características biológicas, estructura y enfoque en el "objetivo". Sobre la base de las diferencias en la estructura de las cadenas pesadas, se aislaron varias clases de anticuerpos. Cada uno de ellos se distingue por funciones y respuestas.

En mamíferos placentarios, incluidos los humanos, se identificaron 5 clases principales de anticuerpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. En la sangre humana, solo contienen tres: IgA, IgG e IgM. Pero el resto, según los expertos, no es menos útil para mantener el sistema inmunitario. Todos ellos difieren en el tipo de cadena pesada. Por ejemplo, las cadenas gamma son características de las moléculas de IgG, las IgM tienen cadenas mu, las IgA tienen cadenas alfa, las IgE se distinguen por la presencia de cadenas de épsilon y las IgD tienen cadenas delta. Estas diferencias permiten que las inmunoglobulinas participen en diferentes tipos y en diferentes etapas de la respuesta inmune.

Además de las clases principales de inmunoglobulinas, hay varias subclases. La diferencia entre ellos se basa en ligeras diferencias en el tipo de cadenas pesadas de cada clase. En el cuerpo humano hay 4 subclases de anticuerpos. La numeración corresponde al orden de disminución de su concentración en suero. Por lo tanto, los anticuerpos IgG e IgA se agrupan en subclases de IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, así como IgA1 e IgA2.

La mayoría de los anticuerpos (IgG, IgD, IgE) en el cuerpo están en forma de un monómero (molécula única). Una excepción es un anticuerpo de clase A, que también se presenta en forma de dímero, y la IgM, que forma un copo de nieve (pentámero).

Caracterización de diferentes clases de inmunoglobulinas.

Clase IgA

Alrededor del 15% de los anticuerpos contenidos en el cuerpo de una persona sana son inmunoglobulinas de tipo IgA. Dos subclases de IgA pueden estar presentes en nuestros cuerpos: IgA1 e IgA2. Se diferencian en el peso molecular de las cadenas pesadas y la concentración en suero. Por cierto, en el suero, la IgA se representa principalmente como un monómero (consta de una molécula). En los líquidos secretores, la inmunoglobulina está presente como un dímero unido a un péptido. La mayoría de las IgA en el cuerpo son dímeros. Están presentes en la mayoría de los líquidos secretores, incluidas las membranas mucosas del tracto respiratorio y urogenital, el tracto gastrointestinal, así como la saliva, las lágrimas, el calostro y la leche en las mujeres. Dado que la IgA está presente en las membranas mucosas del sistema digestivo, donde puede estar expuesta a las enzimas, este anticuerpo contiene un componente especial que protege a la molécula de la destrucción prematura.

Las inmunoglobulinas de clase A, por regla general, no son específicas en términos de "ajuste" a un determinado tipo de cuerpo extraño. Por lo general, los anticuerpos de este grupo están presentes en áreas vulnerables del cuerpo o en áreas donde los microbios pueden ingresar fácilmente. Las inmunoglobulinas de clase A proporcionan inmunidad humoral local. Esto se debe a sus propiedades para evitar la penetración de patógenos a través de las superficies epiteliales. Debido a la abundancia de IgA en el secreto de las membranas mucosas (saliva, lágrimas), protege al cuerpo de algunas infecciones locales.

La función principal de las inmunoglobulinas de esta clase no es destruir los antígenos, sino prevenir la penetración de sustancias extrañas en el sistema circulatorio. La IgA en sí misma es bastante débil e incapaz de destruir las bacterias por sí sola. Por lo tanto, siempre trabajan junto con lisozimas, enzimas que también están presentes en los líquidos secretores y pueden destruir las bacterias.

Si se viola la concentración de inmunoglobulinas de clase IgA en el cuerpo, una persona a menudo sufre infecciones respiratorias y enfermedades renales, incluida la nefropatía. Las personas cuyos organismos carecen de IgA son más propensas a trastornos autoinmunes como la artritis reumatoide, el lupus, las alergias y el asma.

Diversas enfermedades pueden conducir a una disminución en la cantidad de IgA. Uno de estos es la gonorrea. Las bacterias productoras de gonorrea producen una enzima que descompone un anticuerpo IgA en dos partes: Fc y Fab. Curiosamente, Fab todavía puede encontrar bacterias dañinas para el cuerpo, pero sin interacción con Fc, no puede resistirlas.

Clase IgD

Las inmunoglobulinas de clase D en el cuerpo humano están representadas en cantidades muy pequeñas y comprenden aproximadamente el 0.2% de todos los anticuerpos. Se sabe que la IgD se adhiere a la superficie de ciertos linfocitos B como un receptor de células B. Sin embargo, sus funciones en el cuerpo humano todavía no se entienden completamente. Se cree que la IgD es la causa de la alergia a la penicilina. Además, a veces se puede activar después del contacto con proteínas sanguíneas inofensivas, causando reacciones autoinmunes en el cuerpo.

Clase IgE

La inmunoglobulina IgE, como la IgD, se encuentra en el suero en cantidades mucho más pequeñas que otras clases de anticuerpos. La IgE protege contra la penetración de parásitos y también es responsable de las reacciones alérgicas.

La IgE se encuentra en el plasma sanguíneo. De todos los anticuerpos séricos, solo se representa el 0.002%. Pero esto no le impide cumplir un papel vital para el hombre. Las inmunoglobulinas de este grupo se unen a la superficie de los basófilos y los mastocitos. Además, un antígeno se une a ellos, lo que a su vez conduce a la liberación de sustancias moderadoras de la reacción inflamatoria en el torrente sanguíneo. Es decir, la IgE controla las reacciones alérgicas.

Cuando los antígenos como el polen, sustancias venenosas, esporas de hongos, ácaros del polvo o caspa de mascotas se unen a IgE, se liberan sustancias como heparina, histamina, enzimas proteolíticas, leucotrienos y citocinas en el cuerpo. Esto conduce a la vasodilatación y aumenta su permeabilidad. Como resultado de esto, las sustancias peligrosas pueden penetrar en los capilares y luego en los tejidos cercanos, como resultado de lo cual aparecen los síntomas característicos de una reacción alérgica. Por cierto, la mayoría de las reacciones alérgicas típicas en forma de estornudos, tos, lagrimeo y aumento de la secreción de moco contribuyen a eliminar los alérgenos restantes del cuerpo.

Los estudios han demostrado que trastornos como el asma, la rinitis, el eccema, la urticaria y la dermatitis causan un aumento en los niveles de IgE. Los anticuerpos de tipo E también se producen activamente en respuesta a la presencia en el cuerpo de gusanos parásitos (helmintos), infecciones persistentes (virus del herpes, microorganismos atípicos) y algunos artrópodos (por ejemplo, piojos). Además, la IgE juega un papel indirecto en la respuesta inmune, estimulando la acción de otros componentes inmunes. También puede proteger las superficies de las membranas mucosas, causando, en caso de peligro, reacciones inflamatorias.

Puede producirse un nivel patológicamente bajo de anticuerpos de la clase IgE en el contexto de una enfermedad genética rara, acompañada de una alteración de la coordinación muscular (ataxia telangiectasia).

Clase IgG

Las inmunoglobulinas de clase G son dominantes en el cuerpo humano. Representan el 75% de todos los anticuerpos. Esto se debe en parte a una larga vida media: de 7 a 23 días (según la subclase). Además, pueden persistir en la sangre durante varias décadas después del contacto con el antígeno.

Hay 4 subclases de IgG:

  1. IgG1 representa del 60 al 65% de la cantidad total de inmunoglobulina en esta clase. Su deficiencia suele ser un signo de hipogammaglobulinemia (deficiencia de células plasmáticas).
  2. IgG2 es el segundo isótopo más común, representa el 20-25% de la cantidad total de IgG. Las concentraciones de anticuerpos "adultos" generalmente aparecen a los 6–7 años de edad. La deficiencia de IgG2 se ha asociado con infecciones recurrentes del tracto respiratorio.
  3. IgG3 representa del 5 al 10% del total de IgG. Desempeña un papel importante en las respuestas inmunes contra antígenos de proteínas o polipéptidos.
  4. IgG4 representa hasta el 4% del total de IgG. Anteriormente, la IgG4 solo se asociaba con alergias alimentarias, pero estudios recientes han demostrado que se produce un aumento de la IgG4 en suero en pacientes con pancreatitis esclerosante, colangitis y neumonía intersticial. Sin embargo, aún se desconoce el papel exacto de IgG4.

La IgG juega un papel clave en la respuesta inmune humoral. Esta es la inmunoglobulina principal que se encuentra en la sangre, así como en los fluidos linfáticos, cerebroespinales y abdominales. La capacidad de permanecer en el cuerpo durante mucho tiempo lo convierte en el anticuerpo más útil para la inmunización pasiva. Este es el único anticuerpo que puede penetrar la placenta de la madre y entrar en la circulación sanguínea del feto, proporcionando protección posparto para el recién nacido durante los primeros meses de su vida.

Las principales funciones de IgG:

  • aumento de la fagocitosis en macrófagos y neutrófilos;
  • neutralización de toxinas;
  • inactivación de virus;
  • Destrucción de bacterias.

Clase IgM

IgM es el miembro más importante de la familia de las inmunoglobulinas humanas, aunque tiene una vida media muy corta de aproximadamente 5 días.

Se asignan aproximadamente del 10 al 13% de las inmunoglobulinas de la clase IgM en la proporción total de anticuerpos séricos en el cuerpo humano. Participan en respuestas inmunes primarias y son los anticuerpos más importantes.

La IgM se encuentra predominantemente en el líquido linfático y la sangre. Es el principal agente neutralizante en las primeras etapas de la enfermedad. IgM es la primera línea de defensa del cuerpo humano contra invitados no invitados, por así decirlo. Durante la respuesta inmune, se producen primero y luego se reemplazan por anticuerpos G. Es interesante que en los niños, a partir de los 9 meses de edad, se produzca la misma cantidad de anticuerpos IgM en el cuerpo que en los adultos.

Un aumento en la IgM puede considerarse como un signo de una infección reciente o la presencia de antígeno en el cuerpo.

El papel de las inmunoglobulinas en el cuerpo.

Los anticuerpos son parte de la respuesta inmune humoral y actúan de manera muy específica, ya que siempre se dirigen contra un antígeno específico.

La tarea de cualquier anticuerpo en el cuerpo humano es participar en las respuestas inmunes. Las inmunoglobulinas tienen la capacidad de formar complejos inmunes con moléculas de antígeno, activar el sistema del complemento (un complejo de proteínas contenidas en la sangre, necesarias para proteger el cuerpo de agentes extraños) y causar inflamación. Todo esto debería neutralizar el antígeno y eliminarlo del cuerpo de manera segura.

Debido a las diferentes propiedades bioquímicas, diferentes clases de anticuerpos pueden realizar funciones especializadas:

  • neutralizar parásitos (IgE);
  • neutralizar microorganismos (IgM, IgG);
  • proteger contra enfermedades repetidas como las paperas (IgG);
  • proteger las membranas mucosas (IgA);
  • participar en la síntesis de linfocitos (IgD);
  • proteger al feto (IgG) y al bebé recién nacido (IgA).

Anticuerpos y memoria inmunológica.

La respuesta inmune se divide en primaria y secundaria. La respuesta primaria aparece durante el primer contacto con el antígeno, después de lo cual el cuerpo produce principalmente inmunoglobulinas de clase IgM, que luego son reemplazadas por anticuerpos IgG más específicos y estables.

Se produce una respuesta inmune secundaria al contacto repetido con el mismo antígeno. Es más intenso que el primario, la concentración de anticuerpos alcanza niveles más altos que la primera vez.

Este efecto se debe a la memoria inmunológica y la presencia de memoria en los linfocitos B. Estas células viven en el cuerpo durante años, y cuando entran en contacto con el antígeno, comienzan a dividirse muy intensamente y producen anticuerpos específicos.

Cómo determinar la cantidad de anticuerpos

Los anticuerpos constituyen del 12% al 18% de las proteínas del suero. Para evaluar el número de fracciones de proteínas individuales, en el laboratorio, se compila un llamado proteinograma.

La prueba de anticuerpos, el ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), por regla general, se lleva a cabo con sangre venosa (le permite determinar el número de inmunoglobulinas de las clases IgM, IgG, IgE, IgA). Además, es posible determinar la cantidad de un anticuerpo de clase IgA mediante el estudio bioquímico de saliva o heces humanas, el método de reacción en cadena de la polimerasa (PCR). En ciertas situaciones, la prueba se puede realizar con otro material, como líquido cefalorraquídeo.

Si se diagnostica un aumento crítico en ciertas inmunoglobulinas en la sangre del paciente, hablan de hipergammaglobulinemia.Típicamente, en tales pacientes, los anticuerpos de la clase IgM se incrementan excesivamente, mientras que el resto sigue siendo escaso.

En el contexto de un aumento patológico en algunos anticuerpos, pueden desarrollarse diversas enfermedades, que incluyen:

  • inflamación aguda y crónica;
  • enfermedades parasitarias, bacterianas, virales o fúngicas;
  • enfermedades autoinmunes;
  • cirrosis del hígado;
  • sarcoidosis
  • Ayudas

Una cantidad patológicamente baja de anticuerpos en el suero puede ocurrir en el contexto de:

  • trastornos genéticos congénitos;
  • tomar ciertos medicamentos, incluidos antipalúdicos, citostáticos, glucocorticoides;
  • desnutrición
  • infecciones, incluido el VIH;
  • enfermedades oncológicas;
  • síndrome nefrótico
  • quemaduras extensas;
  • diarrea severa

Inmunoglobulinas y vacunación.

Los anticuerpos juegan un papel clave en el desarrollo de la inmunidad después de la vacunación. Como resultado del contacto con el antígeno contenido en la vacuna, el sistema inmune produce anticuerpos. Primero, IgM menos estable y específica, y luego IgG más estable. Por ejemplo, durante la vacunación contra el virus de la hepatitis B, la vacuna se administra tres veces con un cierto intervalo entre las vacunas. Esto le permite crear una inmunidad persistente a la enfermedad. La efectividad de dicha vacunación está determinada por un cambio en la cantidad de anticuerpos IgG en el cuerpo.

Anticuerpos en medicina

Gracias al desarrollo de la bioquímica, la biología molecular y la medicina, en nuestro tiempo ha sido posible sintetizar inmunoglobulinas en condiciones de laboratorio (generalmente anticuerpos IgG). Dichos anticuerpos se denominan monoclonales, ya que provienen de un clon de una célula y actúan contra un antígeno específico.

Hoy en día, las inmunoglobulinas monoclonales se usan para tratar diversas enfermedades. Esta técnica se aplicó por primera vez en 1981 para tratar el linfoma. Y ya en 1984, los inventores de antígenos monoclonales, el biólogo alemán Georg Köhler y el inmunólogo británico César Milstein, recibieron el Premio Nobel.

En la medicina moderna, los anticuerpos monoclonales se usan para:

  • destrucción de células cancerosas;
  • inhibición de células individuales del sistema inmune después del trasplante de órganos (para prevenir el rechazo del órgano trasplantado);
  • supresión de respuestas inmunes en enfermedades autoinmunes.
Tabla comparativa de inmunoglobulinas.
IgAIgdIgEIgGIgM
Peso molecular320 000180 000200 000150 000900 000
Tipo de cadenaAlfaDeltaEpsilonGammaMu
Concentración sérica1-4 mg / ml0-0.4 mg / ml10-400 mg / ml10-16 mg / ml0.5-2 mg / ml
Porcentaje de inmunoglobulina total15%0,2%0,002%75%12%
DifundirIntravascular y secretorSuperficie linfocitariaBasófilos y mastocitos en la saliva y las secreciones nasales.Intra y extravascularPredominantemente intravascular
FunciónProteger las membranas mucosas.DesconocidoProtección de parásitosRespuesta inmune secundariaRespuesta inmune primaria

Las inmunoglobulinas son elementos microscópicos que juegan un papel muy importante en nuestros organismos. Si no fuera por los anticuerpos, incluso la infección más pequeña sería mortal para una persona.

El autor del artículo:
Furmanova Elena Alexandrovna

Especialidad: médico pediatra, especialista en enfermedades infecciosas, alergólogo-inmunólogo.

Experiencia total: 7 años

Educación: 2010, Universidad Estatal de Medicina de Siberia, pediatría, pediatría.

Experiencia como especialista en enfermedades infecciosas por más de 3 años.

Tiene una patente sobre el tema "Un método para predecir un alto riesgo de la formación de una patología crónica del sistema adenoamigdalino en niños con enfermedades". Así como el autor de publicaciones en las revistas de la Comisión Superior de Certificación.

Otros artículos del autor.